Động lực học
Trong cùng một con đường được chia sẻ bởi BMP nội sinh, BMP-2 (rhBMP-2) tái tổ hợp liên kết và khởi tạo tầng tín hiệu nội bào thông qua phức hợp thụ thể màng tế bào oligomeric được hình thành bởi các protein thụ thể serine / threonine kinase [A]. Các thụ thể BMP này được biểu hiện trên bề mặt tế bào trung mô và khi gắn BMP-2 với thụ thể BMP loại II, phosphoryl hóa thụ thể loại II và kích hoạt thụ thể loại I. Thụ thể loại I cũng có thể trải qua quá trình tự phosphoryl hóa. Kích hoạt thụ thể BMP loại I sau đó phosphoryl hóa protein protein nội bào, Smads điều hòa thụ thể (R-Smads) [A31946]. Smad1, Smad 5 và Smad 8 liên kết với Co-Smad, Smad4 và một khi được kích hoạt thông qua sự hình thành phức tạp, chúng chuyển vị trí vào nhân mà chúng liên kết với các yếu tố phiên mã khác và liên kết các yếu tố thúc đẩy gen mục tiêu để kiểm soát biểu hiện của chúng [A31946]. Điều này cuối cùng dẫn đến sự hình thành xương tại vị trí cấy ghép. Dibotermin alfa làm cho các tế bào trung mô biệt hóa thành các tế bào tạo sụn và xương. Cấy dibotermin alfa trong xương trabecular dẫn đến sự tái hấp thu tạm thời của xương xung quanh mô cấy, sau đó thay thế ma trận thoái hóa bằng các tế bào mới biệt hóa [L1391]. Trong các tế bào xương người được phân lập từ mandibulae trưởng thành, BMP-2 (rhBMP-2) tái tổ hợp đã được chứng minh là có tác dụng kích thích hoạt động của các dấu ấn sinh học sớm của sự biệt hóa hủy xương, bao gồm cả phosphatase kiềm và hormone tuyến cận giáp (PTH) tích lũy adenosine monophosphate [A31952]. Ở nồng độ 500 ng / mL, rhBMP-2 cũng tăng cường mức độ biểu hiện mRNA của thụ thể peptide liên quan đến PTH / PTH trong tế bào xương người [A31952]. Đã có bằng chứng cho thấy rhBMP-2 ức chế tổng hợp Osteocalcin do 1,25-dihydroxyv vitamin D3 gây ra ở cả mức độ mRNA và protein. rhBMP-2 cũng ức chế đáng kể việc sản xuất MMP-1 và biểu hiện mMPa MMP-1 ở nồng độ vượt quá 500 ng / mL [A31952].